Để nói về hai mươi axit amin tạo nên protein và cấu trúc biến đổi, ít nhất mười hai con đường trao đổi chất chuyên biệt nên được mô tả.
Nhưng tại sao các tế bào sử dụng rất nhiều con đường trao đổi chất cần năng lượng (ví dụ để tái tạo các vị trí xúc tác của enzyme), mỗi nơi có một di sản enzyme, để dị hóa axit amin? Hầu như tất cả các axit amin có thể thu được, thông qua các con đường chuyên biệt, của các chất chuyển hóa được sử dụng một phần nhỏ để tạo ra năng lượng (ví dụ, thông qua gluconeogenesis và con đường của cơ thể ketone), nhưng trên hết, dẫn đến sự hình thành các phân tử phức tạp, với số lượng lớn các nguyên tử carbon (ví dụ từ phenylalanine và tyrosine, trong tuyến thượng thận chuyên dùng cho mục đích này, các hormone được sản xuất); Nếu một mặt, việc sản xuất năng lượng từ các axit amin sẽ đơn giản, mặt khác sẽ khó tạo ra các phân tử phức tạp bắt đầu từ các phân tử nhỏ: quá trình dị hóa của các axit amin giúp khai thác bộ xương của chúng để có được các loài lớn hơn.
Hai hoặc ba ha axit amin, bị suy giảm hàng ngày bởi một người khỏe mạnh: 60 - 100 g, xuất phát từ các protein được đưa vào chế độ ăn kiêng nhưng hơn 2 ets thu được từ sự thay đổi bình thường của protein là một phần không thể thiếu của sinh vật (axit amin) trong số các protein này, bị phá hủy bởi các quá trình khử oxy hóa, được thay thế bởi các protein khác và bị dị hóa).
Các axit amin đóng góp năng lượng về mặt ATP: sau khi loại bỏ nhóm α-amino, bộ xương carbon còn lại của các axit amin, sau các biến đổi phù hợp, có thể đi vào chu trình krebs. Hơn nữa, khi nguồn cung cấp chất dinh dưỡng thiếu và lượng glucose giảm, gluconeogenesis được kích hoạt: chúng ta gọi các axit amin gluconeogenetic, sau khi sửa đổi thích hợp, có thể được đưa vào gluconeogenesis; Các axit amin gluconeogenetic là những axit có thể được chuyển đổi thành pyruvate hoặc fumarate (fumarate có thể được chuyển đổi thành một bệnh nhân rời khỏi ty thể và, trong tế bào chất, được chuyển thành oxaloacetate từ đó có thể thu được phosphoenol pyruvate). Thay vào đó, các axit amin ketogen được cho là những axit có thể chuyển đổi thành acetyl coenzyme A và giấm-acetate.
Một khía cạnh vừa được mô tả là một khía cạnh rất quan trọng vì các axit amin có thể khắc phục tình trạng thiếu đường trong trường hợp nhịn ăn ngay lập tức; Nếu nhịn ăn kéo dài, sau hai ngày quá trình chuyển hóa lipid đã can thiệp (vì bạn không thể tấn công cấu trúc protein quá nhiều), trong giai đoạn này, do gluconeogenesis rất hạn chế, các axit béo được chuyển thành acetyl coenzyme A và thành cơ thể ketone . Từ nhanh hơn nữa, ngay cả bộ não cũng thích nghi để sử dụng cơ thể ketone.
Việc chuyển nhóm α-amino từ các axit amin diễn ra thông qua phản ứng chuyển hóa; các enzyme xúc tác cho phản ứng này được cho là transaminase (hay amino transferase). Những enzyme này sử dụng một đồng yếu tố enzyme gọi là pyridoxal phosphate, can thiệp với nhóm aldehyd của nó. Pyridoxal phosphate là sản phẩm của quá trình phosphoryl hóa pyridoxine là một loại vitamin (B6) có chứa chủ yếu trong rau quả.
Các transaminase có các tính chất sau:
Độ đặc hiệu cao cho cặp vợ chồng α ketoglutarate-glutamate;
Họ lấy tên từ cặp vợ chồng thứ hai.
Các enzyme transaminase luôn liên quan đến cặp α ketoglutarate-glutamate và được phân biệt theo cặp thứ hai liên quan.
Ví dụ:
Aspartate transaminase hoặc GOT (Glutamate Oxalate Transaminase): enzyme chuyển nhóm α-amino từ aspartate sang α-ketoglutarate, thu được oxalacetate và glutamate.
Các alanine transaminase hoặc GTP (Glutamate-Pyruvate Transaminase): enzyme chuyển nhóm α-amino từ alanine sang α-ketoglutarate để thu được pyruvate và glutamate.
Các transaminase khác nhau sử dụng α-ketoglurat như một chất nhận của nhóm axit amin của axit amin và chuyển đổi nó thành glutamate; trong khi đó, các axit amin được hình thành được sử dụng trong con đường của cơ thể ketone.
Loại phản ứng này có thể xảy ra theo cả hai hướng khi chúng phá vỡ và hình thành các liên kết có cùng nội dung năng lượng.
Transaminase cả trong tế bào chất và trong ty thể (chúng chủ yếu hoạt động trong tế bào chất) và khác nhau ở điểm đẳng điện của chúng.
Các transaminase cũng có thể decarboxylate axit amin.
Phải có một cách để chuyển đổi glutamate trở lại thành α-ketoglutarate: điều này được thực hiện bằng cách khử.
Glutamate dehydrogenase là một enzyme có khả năng biến glutamate thành α-ketoglutarate và do đó, chuyển đổi các nhóm axit amin của axit amin được tìm thấy dưới dạng glutamate thành amoniac. Điều gì xảy ra là một quá trình khử oxy hóa đi qua glutarate α-amino trung gian: ammonia và α-ketoglutarate được giải phóng và trở lại lưu thông.
Do đó, việc xử lý các nhóm amino amin đi qua transaminase (khác nhau tùy thuộc vào chất nền) và glutamate dehydrogenase, yếu tố quyết định sự hình thành amoniac.
Có hai loại glutamate dehydrogenase: tế bào chất và ty thể; đồng yếu tố, cũng là cosubstrate của enzyme này, là NAD (P) +: glutamate dehydrogenase sử dụng làm chất nhận năng lượng khử, hoặc NAD + hoặc NADP +. Hình thức tế bào chất thích, mặc dù không độc quyền, NADP + trong khi hình thức ty thể thích NAD +. Hình thức ty thể nhằm loại bỏ các nhóm amin: dẫn đến sự hình thành amoniac (là chất nền cho enzyme ty thể chuyên biệt) và NADH (được gửi đến chuỗi hô hấp). Dạng tế bào chất hoạt động theo hướng ngược lại, đó là sử dụng amoniac và α-ketoglutarate để cung cấp glutamate (có đích sinh tổng hợp): phản ứng này là sinh tổng hợp khử và đồng yếu tố được sử dụng là NADPH.
Glutamate dehydrogenase hoạt động khi cần phải loại bỏ các nhóm axit amin như amoniac (qua nước tiểu) hoặc khi cần bộ xương của axit amin để tạo ra năng lượng: enzyme này sẽ, như là bộ điều biến âm, hệ thống có chỉ số khả dụng năng lượng tốt (ATP, GTP và NAD (P) H) và là bộ điều biến dương, các hệ thống chỉ ra nhu cầu năng lượng (AMP, ADP, GDP, NAD (P) +, axit amin và hormone tuyến giáp).
Các axit amin (chủ yếu là leucine) là chất điều biến dương của glutamate dehydrogenase: nếu axit amin có trong tế bào chất, chúng có thể được sử dụng để tổng hợp protein, hoặc chúng phải được xử lý vì chúng không thể được tích lũy (điều này giải thích tại sao axit amin là chất điều biến dương) .
Xử lý amoniac: chu trình urê
Cá thải amoniac bằng cách đặt nó vào nước qua mang; những con chim chuyển đổi nó thành axit uric (là một sản phẩm ngưng tụ) và loại bỏ nó bằng phân. Chúng ta hãy xem điều gì xảy ra ở người: chúng ta đã nói rằng glutamate dehydrogenase chuyển đổi glutamate thành α-ketoglutarate và ammonia nhưng chúng ta không nói rằng điều này chỉ xảy ra ở ty thể của gan.
Một vai trò cơ bản của xử lý amoniac, thông qua chu trình urê, được bao phủ bởi các transaminase ty thể.
carbon dioxide, ở dạng ion bicarbonate (HCO3-), được kích hoạt bởi đồng yếu tố biotin tạo thành biotin carboxy phản ứng với amoniac để tạo ra axit carbamic; phản ứng tiếp theo sử dụng ATP để chuyển một photphat vào axit carbamic tạo thành carbamyl phosphate và ADP (sự chuyển đổi ATP thành ADP là động lực để thu được carboxyrobotine). Giai đoạn này được xúc tác bởi carbamyl phosphate synthase và xảy ra trong ty thể. Carbamyl phosphate và ornithine là chất nền cho enzitin ornithine trans carbamylase chuyển đổi chúng thành citrulline; phản ứng này xảy ra trong ty thể (của tế bào gan). Các citrulline được sản xuất, rời khỏi ty thể và, trong tế bào chất, dưới tác dụng của arginine succinate synthetase : có sự hợp nhất giữa bộ xương carbon của citrulline và sau đó là một aspartate thông qua một cuộc tấn công nucleophin. Enzyme arginine succinate synthase, đòi hỏi một phân tử ATP do đó nó có sự kết hợp năng lượng: quá trình thủy phân ATP thành AMP và pyrophosphate (sau đó được chuyển đổi thành hai phân tử orthophosphate) diễn ra bằng cách phóng ra một phân tử nước từ chất nền và không phải do tác động của nước của môi trường.
Enzyme tiếp theo là arginine succinase : enzyme này có khả năng phân tách arginine succinate thành arginine và fumarate bên trong tế bào chất.
Chu trình urê được hoàn thành bởi enzyme arginase : thu được urê và ornithine; urê được dẫn lưu qua thận (nước tiểu) trong khi ornithine trở lại ty thể và nối lại chu kỳ.
Chu trình urê chịu sự điều chế gián tiếp của arginine: sự tích lũy arginine cho thấy cần phải tăng tốc độ chu trình urê; Điều chế arginine là gián tiếp vì arginine điều chỉnh tích cực enzyme tổng hợp acetyl glutamate. Loại thứ hai có thể chuyển một nhóm acetyl trên nitơ của glutamate: nó tạo thành N-acetyl glutamate, một chất điều biến trực tiếp của enzyme carbamyl-phospho-synthetase.
Arginine tích lũy dưới dạng chất chuyển hóa của chu trình urê nếu việc sản xuất carbamyl-phosphate không đủ để loại bỏ ornithine.
Urê chỉ được sản xuất ở gan nhưng có những vị trí khác diễn ra các phản ứng ban đầu.
Bộ não và cơ bắp sử dụng các chiến lược cụ thể để loại bỏ các nhóm amino. Não sử dụng một phương pháp rất hiệu quả trong đó enzyme glutamine synthase và enzyme glutamase được sử dụng: cái trước có trong tế bào thần kinh, còn cái sau được tìm thấy ở gan. Cơ chế này rất hiệu quả vì hai lý do:
Hai nhóm amin được vận chuyển từ não đến gan bằng một phương tiện;
Glutamine ít độc hơn nhiều so với glutamate (glutamate cũng thực hiện chuyển tế bào thần kinh và không được vượt quá nồng độ sinh lý).
Trong cá, một cơ chế tương tự dẫn nhóm amin của axit amin đến mang.
Từ cơ bắp (xương và tim), các nhóm amin đến gan thông qua chu trình glucose-alanine; Enzim liên quan là glutamine pyruvate transaminase: nó cho phép chuyển vị các nhóm amin (ở dạng glutamate), chuyển pyruvate thành alanine và đồng thời, glutamate thành α-ketoglutarate trong cơ gan.
Transaminase với các nhiệm vụ hoặc vị trí khác nhau cũng có sự khác biệt về cấu trúc và có thể được xác định bằng điện di (chúng có các điểm đẳng điện khác nhau).
Sự hiện diện của transaminase trong máu, có thể là triệu chứng của tổn thương gan hoặc bệnh cơ tim (nghĩa là tổn thương mô đối với gan hoặc tế bào tim); các transaminase, có nồng độ rất cao cả ở gan và trong tim: thông qua điện di, nó có thể được thiết lập nếu tổn thương xảy ra ở gan hoặc tế bào tim.
