Trypsin và chymotrypsin là hai enzyme chủ chốt trong quá trình tiêu hóa protein thực phẩm. Cả hai đều được sản xuất và tiết ra dưới dạng zymogens, ở dạng không hoạt động, từ tuyến tụy; tiền chất zymogen của trypsin được gọi là trypsinogen, trong khi đó chymotrypsin được gọi là chymotrypsinogen.
Trypsin và chymotrypsin thuộc họ enzyme phân giải protein lớn (liên quan đến tiêu hóa protein) và thuộc nhóm phụ endopeptidase. Những chất này - bao gồm cả pepsin dạ dày và elastase tụy - tấn công các liên kết peptide trong chuỗi axit amin, tạo ra các mảnh phân tử nhỏ hơn. Các enzyme thuộc nhóm thứ hai, của exopeptidase, hoàn thành công việc của trypsin và chymotrypsin, tách các axit amin riêng lẻ ra khỏi đầu chuỗi peptide; Thuộc họ này, carboxypeptidase tụy (A1, A2 và B, tấn công vào đầu carboxylic), nhưng cũng là aminopeptidase (tấn công đầu aminotermine) và dipeptidase, được sản xuất và tiết ra từ niêm mạc của ruột non. Một số carboxypeptidase, tương tự như những gì đã thấy đối với trypsin (trypsinogens) và chymotrypsin (chymotrypsinogen), được tuyến tụy tiết ra thành dạng không hoạt động. Trong cả ba trường hợp, enzyme tham gia vào quá trình kích hoạt enzyme là enteropeptidase, một loại protein được sản xuất và tiết ra bởi các tế bào niêm mạc tá tràng; cụ thể hơn, enteropeptidase đặc hiệu với trypsinogen, một khi được chuyển đổi thành trypsin cũng kích hoạt các enzyme phân giải protein khác, bao gồm cả trypsinogen tương tự.
Sự khác biệt về chức năng giữa trypsin và chymotrypsin chỉ đơn giản liên quan đến tính đặc hiệu của chúng, đó là khả năng nhận biết và chỉ tách các liên kết được hình thành bởi các axit amin cụ thể. Trypsin can thiệp chủ yếu vào các liên kết peptide tham gia vào các axit amin cơ bản (như arginine và lysine), trong khi chymotrypsin chủ yếu thủy phân các mối quan hệ liên quan đến tyrosine, phenylalanine, tryptophan, leucine và methionine.
Nhờ các enzyme phân giải protein khác nhau, với sự đóng góp của axit dạ dày, các protein của chế độ ăn uống - ban đầu được hình thành bởi vài chục axit amin - được phân hủy thành các dipeptide, tripeptide và axit amin tự do, tất cả các chất dễ dàng hấp thụ từ mao mạch của niêm mạc ruột Vận chuyển đến gan.
Trypsin và chymotrypsin trong phân
Việc xác định chymotrypsin và trypsin trong phân được sử dụng, và trên hết là một thử nghiệm gián tiếp về khả năng hoạt động của tuyến tụy ngoại tiết. Nếu một cái gì đó ở cấp độ của tuyến này không hoạt động đúng, thật hợp lý khi mong đợi sự tổng hợp giảm của trypsin và chymotrypsin, cũng sẽ bị thiếu trong phân. Xét nghiệm có độ nhạy tốt, nhưng bị gánh nặng bởi nguy cơ thực sự của dương tính giả và âm tính giả. Việc sử dụng thuốc nhuận tràng, ví dụ, làm giảm nồng độ enzyme trong nguyên liệu phân, trong khi uống chiết xuất tiêu hóa tuyến tụy (như pancreatin) hoặc rau quả (ví dụ như thân của dứa, đu đủ, đu đủ và bromelain) là nguyên nhân của kết quả âm tính giả. Ngoài ra, hệ vi khuẩn đường ruột có ảnh hưởng nhẹ đến số lượng trypsin và chymotrypsin không thay đổi trong phân; vì lý do này, việc sử dụng kháng sinh có thể tạo ra âm tính giả; ngược lại, với sự hiện diện của túi thừa và các điều kiện khác có lợi cho sự tăng sinh của vi khuẩn, kết quả dương tính giả có thể được ghi lại.
Một ứng dụng cổ điển của xét nghiệm trypsin và chymotrypsin trong phân là phát hiện suy tụy ở bệnh nhân bị xơ nang. Một trong những hậu quả của bệnh này là sự suy yếu vận chuyển bình thường của trypsin và các enzyme tiêu hóa khác từ tuyến tụy đến tá tràng; Vì lý do này, khi sinh ra, phân của trẻ bị xơ nang đặc biệt nhỏ gọn, đến mức gây tắc nghẽn đường ruột. Kết quả là, một lượng nhỏ chymotrypsin và trypsin trong phân su được ghi lại.
